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SUMO-1对α-突触核蛋白功能与定位的调节作用研究

2011年 应用技术  中期阶段
  • 成果简介
　　α-synuclein究竟如何在PD的发病机制中发挥作用还知之甚少。目前发现的α-synuclein基因的3个点突变（A30P和A53T、E46K）都位于与脂质结合的氨基端，推测可能通过破坏α-synuclein与多巴胺神经元脂质的结合而导致神经细胞变性坏死。自然状态下，α-synuclein呈无序的未折叠结构，但在高浓度时，它可转变为淀粉纤维样的β-折叠结构，形成寡聚体，具有细胞毒性。α-s...
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